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ENTH/ANTH proteins and clathrin-mediated membrane budding

Legendre-Guillemin Valérie, Wasiak Sylwia, Hussain Natasha K., Angers Annie et McPherson Peter S.. (2004). ENTH/ANTH proteins and clathrin-mediated membrane budding. Journal of Cell Science, 117, (1), p. 9-18.

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URL officielle: http://dx.doi.org/doi:10.1242/jcs.00928

Résumé

The epsin N-terminal homology (ENTH) domain is an evolutionarily conserved protein module found primarily in proteins that participate in clathrin-mediated endocytosis. Structural analyses and ligand-binding studies have shown that a set of proteins previously designated as harboring an ENTH domain in fact contain a highly similar, yet unique module referred to as an AP180 N-terminal homology (ANTH) domain. ENTH and ANTH (E/ANTH) domains bind both inositol phospholipids and proteins and contribute to the nucleation and formation of clathrin coats on membranes. ENTH domains also function in the development of membrane curvature through lipid remodeling during the formation of clathrin-coated vesicles. E/ANTH-bearing proteins have recently been shown to function with adaptor protein-1 and GGA adaptors at the trans-Golgi network, which suggests that E/ANTH domains are universal components of the machinery for clathrin-mediated membrane budding.

Type de document:Article publié dans une revue avec comité d'évaluation
ISSN:0021-9533
Volume:117
Numéro:1
Pages:p. 9-18
Version évaluée par les pairs:Oui
Date:2004
Sujets:Sciences de la santé > Sciences médicales > Biologie cellulaire
Département, module, service et unité de recherche:Départements et modules > Département des sciences fondamentales
Mots-clés:ENTH domain, ANTH domain, phosphoinositides, clathrin-coated vesicle, trans-Golgi network
Déposé le:02 juin 2016 18:11
Dernière modification:05 déc. 2016 20:46
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